Hem O

	Hem O
	Hem O
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C49H58O5N4Fe
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	838,854 g/mol
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	137397-56-9
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Hem O je druh hemu, ktorý je príbuzý hemu A. Na rozdiel od hemu A má však namiesto formylovej skupiny na uhlíku 8 metylovú skupinu.Zároveň je podobný hemu B, ale namiesto vinylovej skupiny na uhlíku 2 má hydroxyfarnezylovú skupinu (ktorá je prítomná i u hemu A).^[1]

Funkcia hemu O je podobná hemu A v redukcii kyslíka u cicavcov. Hem O sa nachádza v rôznych bakteriálnych oxidázach,^[1] napríklad v terminálnej oxidáze v E. coli.^[2]^[3] Inhibícia syntézy hemu O u Plasmodium falciparum by mohla predstavovať vhodný cieľ antimalarík.^[3]

Referencie

↑ ^a ^b BOWMAN, Sarah E. J.; BREN, Kara L.. The chemistry and biochemistry of hemec: functional bases for covalent attachment. Natural Product Reports, 2008-11-21, roč. 25, čís. 6, s. 1118–1130. Dostupné online [cit. 2022-08-26]. ISSN 1460-4752. DOI: 10.1039/B717196J. (po anglicky)
↑ The Nature of the Exchange Coupling between High-Spin Fe(III) Heme o3 and CuB(II) in Escherichia coli Quinol Oxidase, Cytochrome bo3: MCD and EPR Studies. J. Am. Chem. Soc., 2004, s. 4157–4166. DOI: 10.1021/ja038858m. PMID 15053605.
↑ ^a ^b SIMÃO-GURGE, Raquel M.; WUNDERLICH, Gerhard; CRICCO, Julia A.. Biosynthesis of heme O in intraerythrocytic stages of Plasmodium falciparum and potential inhibitors of this pathway. Scientific Reports, 2019-12-17, roč. 9, čís. 1, s. 19261. Dostupné online [cit. 2022-08-26]. ISSN 2045-2322. DOI: 10.1038/s41598-019-55506-y. (po anglicky)

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Heme O na anglickej Wikipédii.

[:0-1] BOWMAN, Sarah E. J.; BREN, Kara L.. The chemistry and biochemistry of hemec: functional bases for covalent attachment. Natural Product Reports, 2008-11-21, roč. 25, čís. 6, s. 1118–1130. Dostupné online [cit. 2022-08-26]. ISSN 1460-4752. DOI: 10.1039/B717196J. (po anglicky)

[2] The Nature of the Exchange Coupling between High-Spin Fe(III) Heme o3 and CuB(II) in Escherichia coli Quinol Oxidase, Cytochrome bo3: MCD and EPR Studies. J. Am. Chem. Soc., 2004, s. 4157–4166. DOI: 10.1021/ja038858m. PMID 15053605.

[:1-3] SIMÃO-GURGE, Raquel M.; WUNDERLICH, Gerhard; CRICCO, Julia A.. Biosynthesis of heme O in intraerythrocytic stages of Plasmodium falciparum and potential inhibitors of this pathway. Scientific Reports, 2019-12-17, roč. 9, čís. 1, s. 19261. Dostupné online [cit. 2022-08-26]. ISSN 2045-2322. DOI: 10.1038/s41598-019-55506-y. (po anglicky)

[1]

[2]

[3]