Preskočiť na obsah

Peroxidáza

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Glutatiónperoxidáza 1 (PDB: 1GP1)

Peroxidázy alebo peroxidreduktázy (EC 1.11.1.-) tvoria veľkú skupinu enzýmov, ktoré majú dôležité úlohy v rôznych biologických procesoch. Sú pomenované podľa svojej schopnosti rozkladať (redukovať) peroxidy.[1] Peroxidázy majú predovšetkým obrannú úlohu alebo sa účastnia biosyntézy (napr. bunkovej steny u rastlín alebo hormónu tyroxínu).[2] Medzi peroxidázy patrí aj kataláza, ktorá je však schopná peroxid vodíka i oxidovať.[1]

Peroxidázy typicky katalyzujú nasledovnú reakciu:[3]

Peroxidázy teda v procese rozkladu peroxidu vodíka oxidujú nejaký substrát.[2] V prípade katalázy je donor elektrónov druhá molekula peroxidu vodíka.[3]

Substrát, aktívne miesto, donor elektrónov

[upraviť | upraviť zdroj]

Pre mnohé peroxidázy je optimálnym substrátom peroxid vodíka, ale niektoré majú vyššiu aktivitu pri rozklade organických hydroperoxidov, napríklad lipoperoxidov.[3]

Peroxidázy môžu v aktívnom mieste obsahovať hemový kofaktor alebo majú redoxne aktívne cysteínové či selenocysteínové reziduum. Niektoré peroxidázy majú namiesto toho v aktívnom mieste vanád alebo mangán.[3]

Ako donor elektrónov môžu fungovať rôzne látky.[4] Napríklad:

  • Chrenová peroxidáza môže použiť mnoho rôznych organických zlúčenín ako donory a akceptory elektrónov. Tento enzým má dobre dostupné aktívne miesto, ktoré je prístupné mnohým zlúčeninám.[chýba zdroj]
  • Naproti tomu iné enzýmy, napríklad cytochróm c peroxidáza, majú úzke aktívne miesto, takže sú schopné využiť len málo látok ako donory elektrónov.[chýba zdroj]

U mnohých týchto enzýmov úplne chýba väzbové miesto pre oxidovaný substrát. Dokonca i krátke peptidy (8-12 aminokyselín) kovalentne naviazané na hem, ktoré obsahujú histidín ako proximálny ligand pre hem, vykazujú peroxidázovú aktivitu.[2]

Klasifikácia

[upraviť | upraviť zdroj]

Medzi rodiny peroxidáz patria:[5]

Charakterizácia

[upraviť | upraviť zdroj]

Glutatiónperoxidázová rodina sa skladá z 8 známych ľudských izoforiem. Glutatiónperoxidáza využíva glutatión ako donor elektrónov a je schopná pôsobiť na peroxid vodíka i organické hydroperoxidy. Bolo ukázané, že Gpx1,Gpx2, Gpx3 a Gpx4 sú enzýmy obsahujúce selén, zatiaľ čo Gpx6 je u ľudí selenoproteín a u hlodavcov sa nachádza ako homológ bohatý na cysteín. Gpx5 neobsahuje selenocysteín, ale cysteín.[3]

Amyloid beta po naviazaní na hem takisto vykazuje peroxidázovú aktivitu.[6]

Typickou skupinou peroxidáz sú haloperoxidázy. Táto skupina je schopná reagovať s halogenidmi[3] a i prírodnými organohalogenidmi.[chýba zdroj]

Väčšinu aminokyselinových sekvencií peroxidáz je možné nájsť v databáze PeroxiBase.

Rezistencia na patogény

[upraviť | upraviť zdroj]

Aj keď presný mechanizmus zatiaľ nie je známy, peroxidázy majú úlohu v posilňovaní obranyschopnosti rastlín voči patogénom.[7] Mnohé druhy Solanaceae, hlavne Solanum melongena (baklažán) a Capsicum chinense (paprika čínska), používajú guajakol a enzým guajakolperoxidázu na obranu voči bakteriálnym parazitom, ako je napríklad Ralstonia solanacearum – expresia génu tohto enzýmu začína už minúty po napadnutí baktériou.[8]

Peroxidázy možno použiť na čistenie odpadových vôd. Je tak možné odstrániť napríklad fenoly, ktoré patria medzi významné polutanty, pomocou enzýmom katalyzovanej polymerizácie za použitia chrenovej peroxidázy[9] alebo peroxidázy zo zemiakov[10] či iných.[11] Fenoly sa oxidujú na fenoxy radikály, ktoré potom reagujú za vzniku oligomérov a polymérov, ktoré sú menej toxické než samotné fenoly. Takisto je možné použiť peroxidázy na premenu toxických látok na menej škodlivé látky.

Prebieha i výskum použitia peroxidáz v rôznych výrobných procesoch, napríklad na výrobu adhezív, počítačových čipov, súčiastok na výrobu áut a obloženie bubna či plechoviek. Iné štúdie ukázali, že peroxidázy možno použiť na polymerizáciu anilínov a fenolov v organických rozpúšťadlách.[12]

Použitie peroxidáz na asymetrickú syntézu chirálnych sulfoxidov bolo takisto preskúmané.[13]

Peroxidázy sa niekedy používajú ako histologické markery.[chýba zdroj]

Referencie

[upraviť | upraviť zdroj]
  1. a b kataláza. In: Encyclopaedia Beliana. 1. vyd. Bratislava : Encyklopedický ústav SAV; Veda, © 1999.
  2. a b c EVERSE, Johannes. Heme Proteins. New York : Elsevier, 2004-01-01. DOI: 10.1016/B0-12-443710-9/00304-5. Dostupné online. ISBN 978-0-12-443710-4. DOI:10.1016/b0-12-443710-9/00304-5 S. 354–361. (po anglicky)
  3. a b c d e f g h i BINDOLI, A.; RIGOBELLO, M. P.. Peroxidase Biochemistry and Redox Signaling. Waltham : Academic Press, 2013-01-01. DOI: 10.1016/B978-0-12-378630-2.00179-1. Dostupné online. ISBN 978-0-12-378631-9. DOI:10.1016/b978-0-12-378630-2.00179-1 S. 407–412. (po anglicky)
  4. NICOLAS, J.; BILLAUD, C.; PHILIPPON (RETIRED), J.. BROWNING | Enzymatic – Biochemical Aspects. Oxford : Academic Press, 2003-01-01. DOI: 10.1016/B0-12-227055-X/00129-2. Dostupné online. ISBN 978-0-12-227055-0. DOI:10.1016/b0-12-227055-x/00129-2 S. 678–686. (po anglicky)
  5. RedOxiBase: Peroxidase Classes [online]. [Cit. 2023-02-05]. Dostupné online. Archivované 2019-11-22 z originálu.
  6. Amyloid-beta peptide binds with heme to form a peroxidase: relationship to the cytopathologies of Alzheimer's disease. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Feb 2006, s. 3381–6. DOI10.1073/pnas.0600134103. PMID 16492752.
  7. Induction of resistance in host against the infection of leaf blight pathogen (Alternaria palandui) in onion (Allium cepa var aggregatum). Indian Journal of Biochemistry & Biophysics, Dec 2005, s. 371–7. PMID 16955738.
  8. Prakasha, A, Umesha, S. Biochemical and Molecular Variations of Guaiacol Peroxidase and Total Phenols in Bacterial Wilt Pathogenesis of Solanum melongena. Biochemistry & Analytical Biochemistry, 5,292, 2016
  9. COOPER, V.A.; NICELL, J.A.. Removal of phenols from a foundry wastewater using horseradish peroxidase. Water Research, 1996-04, roč. 30, čís. 4, s. 954–964. Dostupné online [cit. 2023-02-05]. DOI10.1016/0043-1354(95)00237-5. (po anglicky)
  10. KURNIK, Katarzyna; TREDER, Krzysztof; SKORUPA-KŁAPUT, Monika. Removal of Phenol from Synthetic and Industrial Wastewater by Potato Pulp Peroxidases. Water, Air, & Soil Pollution, 2015-08, roč. 226, čís. 8, s. 254. Dostupné online [cit. 2023-02-05]. ISSN 0049-6979. DOI10.1007/s11270-015-2517-0. (po anglicky)
  11. SINGH, Savita; MISHRA, Ruchi; SHARMA, Radhey Shyam. Phenol remediation by peroxidase from an invasive mesquite: Turning an environmental wound into wisdom. Journal of Hazardous Materials, 2017-07, roč. 334, s. 201–211. Dostupné online [cit. 2023-02-05]. DOI10.1016/j.jhazmat.2017.04.007. (po anglicky)
  12. Tuhela, L., G. K. Sims, and O. Tuovinen. 1989. Polymerization of substituted anilines, phenols, and heterocyclic compounds by peroxidase in organic solvents. Columbus, Ohio: The Ohio State University. 58 pages.
  13. GROGAN, G.. 7.14 Oxidation: Asymmetric Enzymatic Sulfoxidation. Amsterdam : Elsevier, 2012-01-01. DOI: 10.1016/B978-0-08-095167-6.00718-7. Dostupné online. ISBN 978-0-08-095168-3. DOI:10.1016/b978-0-08-095167-6.00718-7 S. 295–328. (po anglicky)

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Peroxidase na anglickej Wikipédii.