Fosfopanteteínadenylyltransferáza
 Fosfopanteteínadenylyltransferáza z organizmu Thermotoga maritima. Fosfopanteteín je znázornený ako gule. | |
| Identifikátory | |
|---|---|
| Číslo EC | EC 2.7.7.3 |
| Číslo CAS | 9026-99-7 |
| Databázy | |
| IntEnz | hľadať v IntEnz |
| BRENDA | hľadať v BRENDA |
| ExPASy | hľadať v ExPASy |
| KEGG | hľadať v KEGG |
| MetaCyc | hľadať v MetaCyc |
| PDB štruktúry | RSCB PDB PDBe PDBsum |
Fosfopanteteínadenylyltransferáza (PPAT alebo CoaD; EC 2.7.7.3) je enzým, ktorý katalyzuje nasledujúcu chemickú reakciu:
- ATP + 4'-fosfopanteteín + H+ PPi + 3'-defosfo-CoA
Substráty tohto enzýmu sú teda ATP, 4'-fosfopanteteín a H+, jeho produkty sú PPi a 3'-defosfo-CoA.[1]
Klasifikácia
[upraviť | upraviť zdroj]Tento enzým patrí medzi transferázy, konkrétne tie, ktoré presúvajú skupiny obsahujúce fosfor pochádzajúce z nukleotidov.
Význam
[upraviť | upraviť zdroj]PPAT sa účastní syntézy koenzýmu A z kyseliny pantoténovej a katalyzuje predposledný krok tejto dráhy.[2][3] Predchádzajúci krok katalyzuje fosfopantotenoylcysteíndekarboxyláza a nasledujúci katalyzuje defosfokoenzým A kináza.[3]
Gén
[upraviť | upraviť zdroj]Tento enzým bol poprvé izolovaný z Corynebacterium ammoniagenes a daný gén bol pomenovaný kdtB, ale neskôr bol premenovaný na coaD. Na základe toho sa enzým niekedy označuje ako CoaD.[3]
Štruktúra
[upraviť | upraviť zdroj]Tento enzým vo svojej štruktúre viaže horečnatý katión, ktorý koordinuje ATP/AMP.[3]
PPAT izolovaná z Corynebacterium ammoniagenes tvorí triméry z podjednotiek s hmotnosťou 35 kDa. U E. coli tvorí rekombinantný proteín homohexamér (v podobe diméra trimérov) z podjednotiek s hmotnosťou 18 kDa.[3]
U cicavcov je PPAT spojená s defosfo-CoA kinázou do bifunkčného enzýmu, ktorý sa označuje ako CoA syntáza.[3]
Na konci roka 2023 bolo známych 107 štruktúr tohto enzýmu, medzi ktoré patria štruktúry s PDB kódmi 5H7X, 5YH7, 4R0N, 3DO8, 3RFF, 8I8I, 1VLH, 3RBA, 5ZZC, 6A6D, 6G6V, 6J3M, 6KKW, 6QMG, 6QMH a ďalšie.
Referencie
[upraviť | upraviť zdroj]- ↑ ENZYME - 2.7.7.3 pantetheine-phosphate adenylyltransferase [online]. enzyme.expasy.org, [cit. 2023-11-29]. Dostupné online.
- ↑ MENDES, Vitor; GREEN, Simon R.; EVANS, Joanna C.. Inhibiting Mycobacterium tuberculosis CoaBC by targeting an allosteric site. Nature Communications, 2021-01-08, roč. 12, čís. 1, s. 143. Dostupné online [cit. 2023-11-29]. ISSN 2041-1723. DOI: 10.1038/s41467-020-20224-x. (po anglicky)
- ↑ a b c d e f LEONARDI, Roberta; JACKOWSKI, Suzanne. Biosynthesis of Pantothenic Acid and Coenzyme A. EcoSal Plus, 2007-09-13, roč. 2, čís. 2. Dostupné online [cit. 2023-11-29]. ISSN 2324-6200. DOI: 10.1128/ecosalplus.3.6.3.4. (po anglicky)
Ďalšia literatúra
[upraviť | upraviť zdroj]- Biosynthesis of coenzyme A from phospho-pantetheine and of pantetheine from pantothenate. J. Biol. Chem., 1954, s. 767–73. PMID 13163064.
- NOVELLI GD. Enzymatic synthesis and structure of CoA. Fed. Proc., 1953, s. 675–81. PMID 13107738.
- Separate enzymes catalyze the final two steps of coenzyme A biosynthesis in Brevibacterium ammoniagenes: purification of pantetheine phosphate adenylyltransferase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1993, s. 1155–61. DOI: 10.1006/bbrc.1993.1537. PMID 8389542.
- Purification and characterization of phosphopantetheine adenylyltransferase from Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1999, s. 27105–11. DOI: 10.1074/jbc.274.38.27105. PMID 10480925.
- Cubic crystals of phosphopantetheine adenylyltransferase from Escherichia coli. Acta Crystallogr. D, 1999, s. 1226–8. DOI: 10.1107/S0907444999004394. PMID 10329792.
Zdroj
[upraviť | upraviť zdroj]Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Pantetheine-phosphate adenylyltransferase na anglickej Wikipédii.