Preskočiť na obsah

Sekundárna štruktúra bielkovín

z Wikipédie, slobodnej encyklopédie
Primárna štruktúra bielkovínSekundárna štruktúra bielkovínTerciárna štruktúra bielkovínKvartérna štruktúra bielkovín
Tento obrázok obsahuje klikateľné odkazy
Interaktívny diagram štruktúry bielkovín. (1AXC)

Sekundárna štruktúra bielkovín popisuje trojrozmerné usporiadanie lokálnych častí bielkoviny. Najbežnejšie dva druhy prvkov sekundárnej štruktúry sú α-helixy a β-skladané listy, aj keď okrem nich sa vyskytujú i β-ohyby a ω-slučky. Tieto prvky sa zvyčajne vytvárajú spontánne ako intermediáty pred tým, než sa bielkoviny poskladá do jej trojdimenzionálnej terciárnej štruktúry.

Sekundárna štruktúra je tvorená pravidelnými vodíkovými väzbami medzi aminoskupinou jednej aminokyseliny a karboxylovou skupinou inej aminokyseliny v polypeptidovom reťazci.[1][2] Alternatívne je možné túto štruktúru definovať ako pravidelný vzor dihedrálnych uhlov peptidových väzieb v konkrétnej oblasti Ramachandranovho diagramu bez ohľadu na to, či má správne vodíkové väzby.[1]

Koncept sekundárnej štruktúry popísal ako prvý Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang na Stanforde v roku 1952.[3][4] Okrem bielkovín majú i nukleové kyseliny charakteristickú sekundárnu štruktúru.

Druhy

[upraviť | upraviť zdroj]

Najbežnejšími druhmi sekundárnej štruktúry sú α-helixy (skrutkovice) a β-skladané listy.[1][5] Existujú i iné helixy, napríklad 310 helix a π-helix, ktoré majú energeticky výhodné vodíkové väzby, ale v bielkovinách sa nachádzajú málokedy, pretože majú nevýhodné usporiadanie reťazca okolo stredu helixu. Často sa však nachádzajú na konci α-helixov alebo v ich strede.[6] Okrem toho existujú napríklad i polyprolínové helixy[7] alebo α-listy, ktoré sú vzácne v natívnom stave bielkovín, ale predpokladá sa, že sa vyskytujú ako dôležité intermediáty pri skladaní bielkovín. Tesné ohyby a voľné ohybné slučky potom spájajú tieto ostatné častejšie prvky. Okrem toho sa vyskytujú i náhodné neusporiadané štruktúry (tzv. random coil, doslova „náhodné vinutie“).

Aminokyseliny sa líšia svojimi schopnosťami tvoriť jednotlivé prvky sekundárnej štruktúry. O prolíne a glycíne je známe, že kvôli svojim vlastnostiam narúšajú pravidelnú štruktúru α-helixu.[8] Oba však majú nezvyčajné konformačné vlastnosti a často sa nachádzajú v ohyboch. Medzi aminokyseliny, ktoré sa často nachádzajú v helikálnej konformácii, patria metionín, alanín, leucín, glutamát a lyzín (MALEK),[9] zatiaľ čo aminokyseliny s veľkými aromatickými bočnými reťazcami (tryptofán, tyrozín a fenylalanín; WYF)[2] a aminokyseliny, ktoré sa vetvia na Cβ uhlíku (izoleucín, valín a treonín; IVT) sa častejšie nachádzajú v β-skladaných listoch. Tieto preferencie však nie sú tak silné, aby sa dala sekundárna štruktúra spoľahlivo určiť priamo zo sekvencie.

Štruktúrne vlastnosti hlavných troch druhov helixov[10][11]
Geometrická vlastnosť α-helix 310 helix π-helix
Aminokyselín na závit 3,6 3,0 4,4
Posun na aminokyselinu 1,5 Å (0,15 nm) 2,0 Å (0,20 nm) 1,1 Å (0,11 nm)
Polomer helixu 2,3 Å (0,23 nm) 1,9 Å (0,19 nm) 2,8 Å (0,28 nm)
Výška otočky 5,4 Å (0,54 nm) 6,0 Å (0,60 nm) 4,8 Å (0,48 nm)

Predpokladá sa, že nízkofrekvenčné kolektívne vibrácie sú senzitívne k lokálnej tuhosti štruktúry, čo ukázalo, že β štruktúry sú všobecne tuhšie než α alebo neusporiadané štruktúry.[12][13] Meranie rozptylu neutrónov ukázali priame prepojenie frekvencie ~1 THz s kolektívnym pohybom sekundárnej štruktúry β-barelu v bielkovine GFP.[14]

Vodíkové väzby v sekundárnych štruktúrach môžu byť výrazne deformované, čo komplikuje automatickú detekciu. Existuje niekoľko metód, ktoré definujú sekundárnu štruktúru (napríklad DSSP,[15] DEFINE,[16] STRIDE,[17] ScrewFit[18] či SST[19]).

DSSP klasifikácia

[upraviť | upraviť zdroj]
Bližšie informácie v hlavnom článku: DSSP (biochémia)
Rozloženie sekundárnych štruktúr získané z neredundantného pdb_select datasetu (marec 2006). Sekundárne štruktúry určené pomocou DSSP, pri čom 8 kategórií bolo redukovaných na 3 stavy: H=HGI, E=EB, C=STC.

DSSP, skratka pre Dictionary of Protein Secondary Structure alebo Define Protein Secondary Structure, je bežne používaný na popis sekundárnej štruktúry bielkovín pomocou jednopísmenových symbolov. Sekundárna štruktúra je určená podľa vzoru vodíkových väzieb, ktoré pôvodne navrhli Pauling a kolektív v roku 1951 (predtým, než bola experimentálne určená štruktúra akéhokoľvek proteínu). Podľa DSSP existuje 8 druhov sekundárnej štruktúry:[20]

  • G = 310 helix (väzba medzi aminokyselinami i a i+3). Mininimálna dĺžka 3 reziduá.
  • H = α-helix (väzba medzi aminokyselinami i a i+4). Mininimálna dĺžka 4 reziduá.
  • I = π-helix (väzba medzi aminokyselinami i a i+5). Mininimálna dĺžka 5 reziduí.
  • T = otočka s vodíkovou väzbou (väzba medzi aminokyselinami i a i+3, i+4 alebo i+5).
  • E = natiahnutá štruktúra vlákna v usporiadaní paralelného alebo antiparalelného β-skladaného listu. Minimálna dĺžka 2 reziduá.
  • B = izolované reziduum v usporiadaní β-mostíka (samostatný pár tvoriaci vodíkovú väzbu odpovedajúcu β-listu).
  • S = ohyb (jediná štruktúra, ktorá nie je priradzovaná na základe vodíkových väzieb).
  • C = coil (reziduá bez iného druhu sekundárnej štruktúry).

„Coil“ sa často značí ako „ “ (medzera), C (coil) alebo „-“ (pomlčka). Helixy (G, H a I) a listy (E) musia mať rozumnú dĺžku, aby ich bolo možné priradiť (2 pre listy a 3, 4 alebo 5 pre helixy). Ak táto dĺžka nie je dostatočná, tak sa úseky podobné helixu označujú ako T a úseky podobné listu označujú ako B. Dá sa teda povedať, že helix je zložený zo súvislých otočiek a listy sú tvorené súvislými mostíkmi. Existujú i iné druhy sekundárnej štruktúry (ostré otočky, ω-ohyby, atp.), ale tie sa veľmi často nepoužívajú.

Sekundárna štruktúra je definovaná pomocou vodíkovej väzby, takže je nutná presná definícia vodíkovej väzby. Klasická definícia vodíkovej väzby pre sekundárne štruktúry je práve tá z DSSP, ktorá využíva čisto elektrostatický model. Podľa DSSP sa najprv priradí náboj ±q1 ≈ 0,42 e na karbonylový uhlík a kyslík, a náboj ±q2 ≈ 0,20 e na amidový vodík a dusík.[21] Elektrostatická energia je potom definovaná ako[21]

Podľa DSSP je prítomná vodíková väzba vtedy a len vtedy, ak je E menšia než −0,5 kcal/mol (−2,1 kJ/mol). Aj keď tento vzorec je relatívne hrubou aproximáciou fyzikálnej energie vodíkovej väzby, je táto definícia všeobecne akceptovaná ako nástroj na definovanie sekundárnej štruktúry bielkovín.

SST klasifikácia

[upraviť | upraviť zdroj]

SST[19] je bayesovská metóda na určenie sekundárnej štruktúry bielkovín podľa koordinát (umiestnenia v 3D priestore) pomocou Shannonovho informačného kritéria minimálnej dĺžky správy (MML). SST vníma priradenie sekundárnej štruktúry ako potenciálnu hypotézu na vysvetlenie (kompresiu) koordinát atómov danej bielkoviny. Hlavnou myšlienkou je to, že najlepšia priradená sekundárna štruktúra je taká, ktorá vie vysvetliť (komprimovať) koordináty atómov danej bielkoviny najekonomickejším spôsobom, čím prepája určovanie sekundárnej štruktúry s bezstratovou kompresiou dát. SST presne rozkladá akýkoľvek reťazec proteínu na oblasti asociované s nasledujúcimi druhmi štruktúry:[22]

  • E = natiahnutý β-skladaný list
  • G = pravotočivý 310 helix
  • H = pravotočivý α-helix
  • I = pravotočivý π-helix
  • g = ľavotočivý 310 helix
  • h = ľavotočivý α-helix
  • i = ľavotočivý π-helix
  • 3 = ohyb podobný 310 helixu
  • 4 = ohyb podobný α-helixu
  • 5 = ohyb podobný π-helixu
  • T = nešpecifikovaný ohyb
  • C = coil (neusporiadaná štruktúra)
  • - = neurčené reziduum

SST deteguje π a 310 helikálne konce na α-helixoch a automaticky skladá rozličné natiahnuté vlákna do konzistentných β-skladaných listov. Tento program tvorí čitateľný výstup rozdelených prvkov sekundárnej štruktúry a príslušný skript, ktorý sa da načítať v programe PyMOL, umožňuje vizualizáciu priradených sekundárnych štruktúr po jednej.

Experimentálne určenie sekundárnej štruktúry

[upraviť | upraviť zdroj]
Spektrum z circkulárneho dichroizmu základných sekundárnych štruktúr bielkovín - α-helixu, β-listu a neusporiadanej štruktúry.

Približné určenie prítomnosti sekundárnej štruktúry biopolyméru (napríklad „táto bielkovina sa zo 40 % skladá z α-helix a z 20 % z β-skladaných listov“) je možné urobiť spektroskopicky.[23] U bielkovín je bežnou metódou cirkulárny dichroizmus v UV oblasti (170-250 nm). Výrazné dvojité minimum pri 208 a 222 nm ukazuje na α-helix, zatiaľ čo jedno minimum pri 195 alebo 218 nm ukazuje na neusporiadanú štruktúru (coil) alebo β-list.[24]

Menej často sa používa infračervená spektroskopia, ktorá zachytáva oscilácie amidových väzieb kvôli prítomnej vodíkovej väzbe, konkrétne pri 1620-1700 cm-1.[25] Okrem toho je možné sekundárnu štruktúru presne určiť pomocou chemických posunov v NMR spektre.[26]

Predpovedanie sekundárnej štruktúry

[upraviť | upraviť zdroj]
Pozri aj: Predpovedanie štruktúry bielkovín a Zoznam programov na predpovedanie štruktúry bielkovín

Predpovedanie terciárnej štruktúry len podľa sekvencie aminokyselín (primárnej štruktúry) je veľmi zložitý problém, ale predpovedanie sekundárnej štruktúry je o niečo jednoduchšie. Rané metódy predpovedanie sekundárnej štruktúry boli obmedzené určovaním troch hlavných stavov: α-helix, β-list a neusporiadaných štruktúr (coilov). Tieto metódy boli založené na preferenciách aminokyselín tvoriť helikálne alebo listové štruktúry, k čomu sa niekedy pridali pravidlá na určenie voľnej energie vzniku týchto prvkov. Prvými metódami, ktoré boli bežne používané na predpovedanie sekundárnej štruktúry podľa sekvencie aminokyselín, boli Chou-Fasmanova metóda[27][28][29] a GOR metóda.[30] Aj keď tieto metódy tvrdili, že majú asi 60% presnosť v určení stavu (α-helix, β-list, neusporiadaná štruktúra) pre konkrétne aminokyseliny, neskoršie analýzy ukázali, že ich úspešnosť bola výrazne nižšia.[31]

Významné zlepšenie presnosti (až na ~80%) sa podarilo vďaka zarovnaniu viacerých sekvencií. Ak je známe, ktoré všetky aminokyseliny sa nachádzajú na konkrétnej pozícii (a v jej blízkosti, typicky ~7 reziduí na obe strany), je možné na základe toho lepšie usúdiť štruktúrne preferencie danej pozície.[32][33] Ako príklad môže mať bielkovina na nejakej pozícii glycín, čo by samo o sebe naznačovalo neusporiadanú štruktúru (coil). Podľa zarovnania viacerých sekvencií sa však môže stať, že v iných sekvenciách sa na tejto pozícii nachádzajú aminokyseliny, ktoré preferujú helikálne usporiadanie. Aminokyseliny na tejto pozícii (a na blízkych susedných pozíciách) v bielkovinách s 95% homológiou zdieľajú asi miliardu rokov evolúcie. Okrem toho je možné preskúmať priemernú hydrofobicitu tejto a susedných pozícií, čím sa môže objaviť vzor a súbor reziduí, ktoré sú otočené smerom k rozpúšťadlu, čo opäť naznačuje α-helix. Po spojení týchto informácií by mal glycín v skúmanom proteíne nadobúdať štruktúru α-helixu, nie neusporiadanú štruktúru. Používa sa niekoľko metód na kombináciu všetkých dostupných dát, pomocou čoho je potom možné určiť jeden z troch stavov (α-helix, β-list, neusporiadaná štruktúra), vrátane neurónových sietí. Moderné predikčné metódy takisto ukazujú mieru istoty pre každú predpoveď.

Metódy určovania sekundárnej štruktúry boli hodnotené na súťaži CASP (Critical Assessment of protein Structure Prediction) a opakovane porovnávané. Podľa týchto testov sú najpresnejšími metódami Psipred, SAM,[34] PORTER,[35] PROF[36] a SABLE.[37] Hlavnou oblasťou na zlepšenie vyzerá byť predpoveď β-listov. Reziduá, ktoré sú takmer s istotou predpovedané ako β-listy, sú väčšinou skutočne β-listy, ale tieto metódy môžu vynechať niektoré oblasti, ktoré ako β-listy nepriradia (tzv. falošné negatívy). Pravdepodobný horný limit úspešných predpovedí je asi 90% kvôli záludnostiam štandardnej metódy (DSSP) a jej priradzovaním sekundárnej štruktúry, s ktorou sú tieto ostatné metódy porovnávané.[38]

Presná predpoveď sekundárnej štruktúry je kľúčová pre predpovedanie terciárnej štruktúry, a to vo všetkých prípadoch okrem najjednoduchšieho (modelovania homológov). Predpovedanie štruktúry šiestich štruktúrnych prvkov, βαββαβ, s vysokou istotou naznačuje prítomnosť štruktúry typickej pre ferredoxín.[39]

Použitie

[upraviť | upraviť zdroj]

Sekundárna štruktúry bielkovín i nukleových kyselín môže pomôcť pri zarovnaní viacerých sekvencií. Tieto zarovnania môžu byť ešte presnejšie, ak sa do nich zahrnú informácie o sekundárnej štruktúre naviac k jednoduchej informácii o sekvencii. U RNA je toto niekedy menej užitočné, pretože párovanie báz sa zachováva omnoho lepšie než sekvencia. Vzdialené vzťahy medzi bielkovinami, ktoré majú nezarovnateľné sekvencie, je možné objaviť pomocou sekundárnej štruktúry.[32]

Bolo ukázané, že α-helixy sú stabilnejšie, robustnejšie voči mutáciám a lepšie dizajnovateľné než β-listy v prírodných bielkovinách,[40] takže dizajn funkčných bielkovín, ktoré sú tvorené výhradne α-helixmi ako prvkami sekundárnej štruktúry, je pravdepodobne jednoduchší, než dizajn bielkovín, ktoré obsahujú oba hlavné prvky (α-helixy i β-listy). Táto domnienka bola nedávno potvrdená i experimentálne.[41]

Referencie

[upraviť | upraviť zdroj]
  1. ↑ a b c EMBL-EBI. Levels of protein structure – secondary | Biomacromolecular structures [online]. [Cit. 2022-09-17]. Dostupné online. (po anglicky)
  2. ↑ a b Protein structure: Primary, secondary, tertiary & quatrenary (article) [online]. Khan Academy, [cit. 2022-09-17]. Dostupné online. (po anglicky)
  3. ↑ Linderstrøm-Lang KU. Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes. [s.l.] : Stanford University Press, 1952. S. 115.
  4. ↑ Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959). Protein Sci., 1997, s. 1092–100. DOI: 10.1002/pro.5560060516. PMID 9144781.
  5. ↑ ŠKÁRKA, Bohumil; FERENČÍK, Miroslav. Biochémia. 3. vyd. [s.l.] : [s.n.], 1992. ISBN 80-05-01076-1. S. 323-329.
  6. ↑ NARWANI, Tarun; CRAVEUR, Pierrick; SHINADA, Nicolas. Dynamics and deformability of α-, 310- and π-helices. Archives of Biological Sciences, 2018, roč. 70, čís. 1, s. 21–31. Dostupné online [cit. 2022-09-17]. ISSN 0354-4664. DOI: 10.2298/ABS170215022N. (po anglicky)
  7. ↑ Polyproline helices - Description [online]. www.cryst.bbk.ac.uk, [cit. 2022-09-17]. Dostupné online. Archivované 2022-12-10 z originálu.
  8. ↑ IMAI, Kenichiro; MITAKU, Shigeki. Mechanisms of secondary structure breakers in soluble proteins. Biophysics, 2005-10-19, roč. 1, s. 55–65. PMID: 27857553 PMCID: PMC5036629. Dostupné online [cit. 2022-09-17]. ISSN 1349-2942. DOI: 10.2142/biophysics.1.55.
  9. ↑ LEIRO, V.; MORENO, P. M.; SARMENTO, B.. 1 - Design and preparation of biomimetic and bioinspired materials. [s.l.] : Woodhead Publishing, 2017-01-01. DOI: 10.1016/B978-0-08-100741-9.00001-2. Dostupné online. ISBN 978-0-08-100741-9. DOI:10.1016/b978-0-08-100741-9.00001-2 S. 10. (po anglicky)
  10. ↑ Steven Bottomley. Interactive Protein Structure Tutorial [online]. 2004. Dostupné online. Archivované 2011-03-01 z originálu.
  11. ↑ SCHULZ, G. E. (GEORG E.), 1939-. Principles of protein structure. New York : Springer-Verlag, 1979. Dostupné online. ISBN 0-387-90386-0.
  12. ↑ Secondary structure and rigidity in model proteins. Soft Matter, October 2013, s. 9548–56. DOI: 10.1039/C3SM50807B. PMID 26029761.
  13. ↑ Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in proteins. Biophysical Journal, June 2014, s. 2667–74. DOI: 10.1016/j.bpj.2014.05.009. PMID 24940784.
  14. ↑ Coherent neutron scattering and collective dynamics in the protein, GFP. Biophys. J., 2013, s. 2182–87. DOI: 10.1016/j.bpj.2013.09.029. PMID 24209864.
  15. ↑ Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. Biopolymers, Dec 1983, s. 2577–637. DOI: 10.1002/bip.360221211. PMID 6667333.
  16. ↑ Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure. Proteins, 1988, s. 71–84. DOI: 10.1002/prot.340030202. PMID 3399495.
  17. ↑ Knowledge-based protein secondary structure assignment. Proteins, Dec 1995, s. 566–79. Dostupné online. DOI: 10.1002/prot.340230412. PMID 8749853. Archivované 2010-06-13 na Wayback Machine
  18. ↑ ScrewFit: combining localization and description of protein secondary structure. Acta Crystallographica Section D, December 2012, s. 1690–3. DOI: 10.1107/s0907444912039029. PMID 23151634.
  19. ↑ a b Minimum message length inference of secondary structure from protein coordinate data. Bioinformatics, Jun 2012, s. i97–i105. DOI: 10.1093/bioinformatics/bts223. PMID 22689785.
  20. ↑ DSSP [online]. swift.cmbi.umcn.nl, [cit. 2022-09-17]. Dostupné online. Archivované 2022-09-20 z originálu.
  21. ↑ a b KABSCH, Wolfgang; SANDER, Christian. Dictionary of protein secondary structure: Pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. Biopolymers, 1983-12, roč. 22, čís. 12, s. 2577–2637. Dostupné online [cit. 2022-09-17]. ISSN 0006-3525. DOI: 10.1002/bip.360221211. (po anglicky)
  22. ↑ SST web server [online]. . Dostupné online.
  23. ↑ Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem., 2000, s. 167–76. DOI: 10.1006/abio.1999.4320. PMID 10625503.
  24. ↑ GREENFIELD, Norma J.. Using circular dichroism spectra to estimate protein secondary structure. Nature protocols, 2006, roč. 1, čís. 6, s. 2876–2890. PMID: 17406547 PMCID: PMC2728378. Dostupné online [cit. 2022-09-17]. ISSN 1754-2189. DOI: 10.1038/nprot.2006.202.
  25. ↑ Determining the Secondary Structures of Proteins [online]. News-Medical.net, 2018-06-12, [cit. 2022-06-04]. Dostupné online. (po anglicky)
  26. ↑ Rapid protein fold determination using unassigned NMR data. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2003, s. 15404–09. DOI: 10.1073/pnas.2434121100. PMID 14668443.
  27. ↑ Prediction of protein conformation. Biochemistry, Jan 1974, s. 222–45. DOI: 10.1021/bi00699a002. PMID 4358940.
  28. ↑ Empirical predictions of protein conformation. Annual Review of Biochemistry, 1978, s. 251–76. DOI: 10.1146/annurev.bi.47.070178.001343. PMID 354496.
  29. ↑ Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. [s.l.] : [s.n.], 1978. ISBN 9780470122921. DOI:10.1002/9780470122921.ch2 Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence, s. 45–148.
  30. ↑ Analysis of the accuracy and implications of simple methods for predicting the secondary structure of globular proteins. Journal of Molecular Biology, March 1978, s. 97–120. DOI: 10.1016/0022-2836(78)90297-8. PMID 642007.
  31. ↑ How good are predictions of protein secondary structure?. FEBS Letters, May 1983, s. 179–82. DOI: 10.1016/0014-5793(82)80597-8. PMID 6852232.
  32. ↑ a b Integrating protein secondary structure prediction and multiple sequence alignment. Current Protein & Peptide Science, Aug 2004, s. 249–66. DOI: 10.2174/1389203043379675. PMID 15320732.
  33. ↑ Data Mining Techniques for the Life Sciences. [s.l.] : [s.n.], 2010. ISBN 978-1-60327-240-7. DOI:10.1007/978-1-60327-241-4_19 Protein secondary structure prediction, s. 327–48.
  34. ↑ SAM-T08, HMM-based protein structure prediction. Nucleic Acids Res., 2009, s. W492–97. DOI: 10.1093/nar/gkp403. PMID 19483096.
  35. ↑ Porter: a new, accurate server for protein secondary structure prediction. Bioinformatics, 2005, s. 1719–20. DOI: 10.1093/bioinformatics/bti203. PMID 15585524.
  36. ↑ PredictProtein—an open resource for online prediction of protein structural and functional features. Nucleic Acids Res., 2014, s. W337–43. DOI: 10.1093/nar/gku366. PMID 24799431.
  37. ↑ Combining prediction of secondary structure and solvent accessibility in proteins. Proteins, 2005, s. 467–75. DOI: 10.1002/prot.20441. PMID 15768403.
  38. ↑ The effect of long-range interactions on the secondary structure formation of proteins. Protein Science, Aug 2005, s. 1955–963. DOI: 10.1110/ps.051479505. PMID 15987894.
  39. ↑ Structural classification of thioredoxin-like fold proteins. Proteins, 2005, s. 376–88. Dostupné online. DOI: 10.1002/prot.20329. PMID 15558583.
  40. ↑ Alpha helices are more robust to mutations than beta strands. PLOS Computational Biology, 2016, s. e1005242. DOI: 10.1371/journal.pcbi.1005242. PMID 27935949.
  41. ↑ Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing. Science, 2017, s. 168–175. DOI: 10.1126/science.aan0693. PMID 28706065.

Pozri aj

[upraviť | upraviť zdroj]

Literatúra

[upraviť | upraviť zdroj]
  • Branden C, Author J. Introduction to protein structure. 2nd. vyd. New York : Garland Science, 1999. ISBN 978-0815323051.
  • Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1951, s. 729–40. DOI: 10.1073/pnas.37.11.729. PMID 16578412. (The original beta-sheet conformation article.)
  • The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1951, s. 205–11. DOI: 10.1073/pnas.37.4.205. PMID 14816373. (alpha- and pi-helix conformations, since they predicted that helices would not be possible.)

Zdroj

[upraviť | upraviť zdroj]
Portal Chemický portál
Biologický portál

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Protein secondary structure na anglickej Wikipédii.

Zdroj: „https://sk.wikipedia.org/w/index.php?title=Sekundárna_štruktúra_bielkovín&oldid=7908272“